蛋白质工程范文第1篇
1、两性离子
2、必需氨基酸
3、等电点
4、非蛋白质氨基酸
5、蛋白质的一级结构
6、蛋白质的二级结
7、蛋白质的三级结构
8、氢键
9、蛋白质的四级结构
10、盐析
11、盐溶
12、蛋白质的变性
13、蛋白质的复性
14、蛋白质的沉淀作用
15、电泳 二填空题
1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的()基和另一氨基酸的()基连接而形成的。
2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为()，如测得 1 克 样品含氮量为 10mg, 则蛋白质含量为()%。 3.在 20 种氨基酸中，酸性氨基酸有()和()2 种，能形成二硫键的氨基酸是()。
4.蛋白质中的()、()和()3 种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在 280nm 处有最大吸收值。 5.精氨酸的pI 值为 10.76, 将其溶于 pH7 的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的()方向移动。
6.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是()和()。
7.球状蛋白质中有()侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有()侧链的氨基酸位于分子的内部。
8.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成()色化合物，而()与茚三酮反应生成黄色化合物。 9.维持蛋白质的一级结构的化学键有()和();维持二级结构靠()键;维持三级结构和四级结构靠()键，其中包括()、()、()和() 10.稳定蛋白质胶体的因素是()和()
11.GSH的中文名称是()，它的活性基团是()，它的生化功能是()。
12.用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质()和()，因而在电场中移动的()和()不同，从而使蛋白质得到分离。
13.氨基酸处于等电状态时，主要是以()形式存在，此时它的溶解度最小。
14.今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲()，乙()，丙()。
15.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以()离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以()离子形式存在。 16. 组成蛋白质的基本单位是()。 17. 透析的方法是利用了蛋白质()性质。 三选择题
1.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?()
A.亮氨酸B .缬氨酸C .赖氨酸D .蛋氨酸E .苏氨酸
2.蛋白质的组成成分中，在 280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：() A.酪氨酸的酚环B .半胱氨酸的硫原子C .肽键D .苯丙氨酸 3.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸?() A.丝氨酸B .脯氨酸C .亮氨酸D .组氨酸 4.下列哪一项不是蛋白质的性质之一?()
A.处于等电状态时溶解度最小B .加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加D .有紫外吸收特性 5.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性?() A.LeuBAlaC.GlyD.SerE.Val 6 .在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链?() A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C .紫外吸收法D .茚三酮法 7 .下列有关蛋白质的叙述中哪项是正确的?() A .蛋白质分子的净电荷为零时的 pH 值是它的等电点 B .大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出
C .由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点 D .以上各项均不正确
8 .持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：() A .盐键B .疏水键C .氢键D .二硫键 9 .维持蛋白质三级结构稳定的因素是：()
A .肽键B .二硫键C .离子键D .氢键? ?E .次级键 10. 下列哪项与蛋白质的变性无关?()
A. 肽键断裂B .氢键被破坏C .离子键被破坏D .疏水键被破坏 11 .蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项?() A.多肽链中氨基酸的排列顺序B.次级键 C.链内及链间的二硫键D.温度及pH 12.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?()
A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应 13.氨基酸在等电点时具有的特点是：() A.不带正电荷B.不带负电荷C.A和B D.溶解度最大E.在电场中不泳动
14. 欲获得不变性的蛋白质制剂，可采用下述哪种分离方法：() A.生物碱试剂沉淀B.重金属盐沉淀C.常温乙醇沉淀D.低温盐析E.加热 15.蛋白质变性时不应出现的变化是：()
A.蛋白质的溶解度降低B.失去原有的生理功能C.蛋白的天然构象破坏 D. 蛋白质分子中各种次级键被破坏E.蛋白质分子个别肽键被破坏 四 是非判断题
1 .氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
2 .因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。 3 .所有的蛋白质都有酶活性。 4 .所有氨基酸都具有旋光性。
5 .构成蛋白质的 20 种氨基酸都是必需氨基酸。
6 .蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
7 .一氨基一羧基氨基酸的 pI 为中性，因为 -COOH 和 -NH 2 的解离度相同。 8 .蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。 9 .蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。
10 .在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。 11 .所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。
12 .盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。 13 .蛋白质的空间结构就是它的三级结构。 14 .维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
15 .具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。
16 .变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破 坏了外层的水膜所引起的。 五问答题
1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构? 2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系? 3.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变? 4.蛋白质有哪些重要功能 ? 5.试述蛋白质结构与功能的关系?
参考答案
一 名词解释(见课本)
二填空题
1 ?羧基、_氨基。 2_16__%，6.25____% 3_天冬氨酸_和_谷氨酸__半胱氨酸 4_色氨酸__酪氨酸_和苯丙氨酸 5负极。
6_α-螺旋和β-折叠_ 7_亲水_、疏水_ 8紫___，脯氨酸和羟脯氨酸
9肽键_和_二硫键;_氢_键;次级键_，_疏水键_、_氢键_、盐键和二硫键 10_带相同性质的电荷_和__分子表面形成水化膜_。 11谷胱甘肽_，_巯基__，抗氧化_。
12_所带电荷、分子大小__和___分子形状不同，_方向__和_速率， 13__两性离子___。
14甲_不动 ，乙__向正极移动_____，丙_向负极移动;____ 15两性离子____ __负___。 16_氨基酸___。 17.__高分子___。 三选择题
1、(A) 2 ( A )3 ( B ) 4? ( C ) 5? ( C ) 6( B ) 7 ( A ) 8 ( C) 9 ( E )10 ( A ) 11 ( A )12( B )13 ( E ) 14. ( D )15( E ) 四 是非判断题
1(错)2(对).3(错).4(错).5(错)。 6(对)7(错)8 (错).9(对)10(对). 11(错)12(对)13(错).14(错)15(错)16(错)
蛋白质工程范文第2篇
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第二章 《蛋白质化学》作业及参考答案
第一部分试题
1.氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸： (a)含有一个羟基;b)含有一个氨基;c)含有一个具有芳香族性质的基团;(d)含有分支的脂肪族烃链;(e)含有硫;(f)含有一个在pH 7-10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。 2.某种溶液中含有三种三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH(2.0,6.0或13.0)下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好? 3.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。(a)Asp和Lys;(b)Arg和Met;c)Glu和Val;(d)Gly和Leu(e)Ser和Ala 4.胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?
5.一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。 (a)AspValGlyAla (b)ValValGlu (c)ValVal (d)GluGly -Arg (e)ValGlyAlaGly18)/0.29% = 64138(Dal)答：略 3. 解：因氨基酸残基平均分子量是110(已去水)，
故该肽链所含氨基酸残基数为：330000/110=3000 设有x个氨基酸残基呈α螺旋，则：0.15*X + 0.35* (3000-X) = 600，X=2250 α螺旋的长度为：2250×0.15=337.5nm α螺旋占总长度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%
答：略
4. 解：呈α-螺旋状态时：78*0.15 nm= 11.7nm
呈β-折叠结构时：78*0.36nm = 28.08nm
答：略
5. 解：一般纸层析是根据物质的极性或亲水性的大小来进行分离的。这几种氨基酸的极性大小顺序为Glu>Ser>Ala>Ile，所以它们在纸层析中的快慢顺序为Glu>Ser>Ala>Ile。 6. 解：Leu和Ile的分子量(MW)都是131Dal，根据两种氨基酸的含量来看：
Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。
所以此蛋白质中的Ile至少有3个，Leu至少有2个。那么：
1.62% = 2*(131-18)/ 蛋白质MW 蛋白质MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略
7. 解：该片段中含有 180/3.6=50(圈螺旋)
该α-螺旋片段的轴长为 180×0.15=27nm
答：略
8. 解：氨基酸的平均MW为120，氨基酸残基之间的距离在完全伸展时(即β-折叠结构)为0.36nm(有的资料认为是0.35nm)， 所以该肽链的长度为：0.36*122 = 43.92nm;该蛋白质的MW = 122*120=14640DaL
答：略 解释：
1. 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2. 必需氨基酸：指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4. 稀有氨基酸：指存在于蛋白质中20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5. 非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞内的氨基酸。
6. 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价 7. 键的断裂和重新形成。
8. 构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9. 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
5 10. 蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 11. 超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 12. 13. 14. 15. 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子的结构。 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
16. 离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
17. 疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
18. 范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 19. 盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨)，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
20. 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
21. 蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变，其相对分子质量基本不降低。
22. 蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 23. 蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 24. 凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
25. 层析：按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
26. 波尔效应(Bohr effect)：增加CO2分压，提高CO2浓度，能够提高Hb亚基的协同效应，降低Hb对O2的亲和力。并且发现增加H+浓度或降低pH，也能增加亚基协同效应，促进Hb释放O2。反之，高浓度O2或增加O2分压，都将促进脱氧Hb分子释放H+和CO2。这些相互有关的现象称为波尔效应。波尔效应主要描述H+浓度或pH值及CO2分压的变化对Hb结合O2的影响，具有重要的生理意义。
27. 寡聚蛋白：由2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。凡具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。 28. 别构效应(作用)：又称为变构效应。当某些寡聚蛋白与别构效应剂(或称为变构效应剂)发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来增加或降低减蛋白质的活性。这里的变构效应剂可以是蛋白质本身的作用物，也可以是作用物以外的物质。
29. 同源蛋白：在不同的机体中实现同一种功能的蛋白质统称为同源蛋白。如细胞色素C在不同种属中的分子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以判断生物的亲缘关系的远近。
30. 凝胶电泳(gel electrophoresis)：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
31. SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
32. Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
蛋白质工程范文第3篇
§1.3蛋白质
授课对象：高二年级
授课类型：新授课
课时：一课时
一、教材分析
“蛋白质”是浙教版高中生物必修一《分子与细胞》第一章第三节的内容。教学重点有两个，一是氨基酸的结构特点与氨基酸形成蛋白质的过程，二是蛋白质的结构和功能。教学难点是氨基酸形成蛋白质的过程与蛋白质的结构多样性的原因。本节内容与生活实际密切相关，蛋白质种类繁多，功能多样，是生命活动的主要承担者，学好这部分内容对学生从分子水平理解细胞的物质基础和结构基础举足轻重，同时也为学好必修2基因表达部分打基础。蛋白质这一节内容分为氨基酸及其种类、蛋白质的结构及其多样性、蛋白质的功能三部分。
二、学情分析
根据本节课的授课对象是高二年级的学生，他们正处于皮亚杰的认知发展的形式运算阶段，已经具有较理性的逻辑思维能力，在教师的指导下能有自主学习和独立学习的能力。学生在日常生活中经常遇到有关蛋白质的问题，对蛋白质还是比较熟悉的，但由于学生缺乏有关氨基酸和蛋白质的化学知识，同时对于有机化学的知识还没有一定的基础，细胞的分子组成又是微观的内容，比较抽象。所以在掌握起氨基酸结构和脱水缩合过程来有一定的难度。
三、教学目标
1.知识目标：(1)阐明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。
(2)概述蛋白质的结构和功能。
2.能力目标：(1)通过氨基酸结构通式的推导，培养学生主动探究的能力。
(2)通过模拟氨基酸形成蛋白质的过程，培养学生动手解决问题的能力。 (3)使用塑料珠和细铁丝制作成串珠， 探究蛋白质结构多样性的原因。 3.情感、态度与价值观目标：
(1)认同蛋白质是生命活动的承担者，体验合作学习的快乐。
(2)初步形成生物体的结构与功能、局部与整体、多样性与共同性相统一的观点。树立辩证唯物主义自然观，逐步形成科学的世界观。
四、 重点难点
重点：氨基酸的结构特点与氨基酸形成蛋白质的过程;蛋白质的结构和功能 难点：氨基酸形成蛋白质的过程;蛋白质的结构多样性的原因
五、 教法学法
六、教学过程
1.创设情境，引入新课
利用“问题探讨”提问：1.当你购买某些食品时，包装上常附有食品成分说明。蛋白质是许多食品的重要成分，你能说出多少种富含蛋白质的食品?思考回答：1.牛奶、鸡蛋、肉、大豆。 教师补充：对，当然还有许多了，比如几乎所有的酶都是蛋白质，蛋类中的卵清蛋白，运输氧气的血红蛋白，肌肉细胞中的肌动蛋白和肌球蛋白，治疗糖尿病的用的激素----胰岛素，也是蛋白质，我们的头发是角蛋白等等。2.蛋白质在生命活动中有什么重要的功能吗?引导学生利用教材归纳蛋白质的功能。
设计意图：由于学生没有有机物的知识，一开始学习蛋白质，认知有一定的困难，教学应从学生的生活经验出发，通过问题探讨，再结合教材中的蛋白质的主要功能示例，让学生交流一下他们了解的蛋白质功能有哪些，充分体现“用教材教”的教学思想。
2.利用教材，总结氨基酸结构模型
前面我们学习了蛋白质的功能，知道了蛋白质是生命活动的主要承担者，我们都知道物质的功能与它的结构密切联系者。那么蛋白质的结构是怎么样的呢?氨基酸是组成蛋白质的基本单位。在生物体中组成当白质的氨基酸约有20种。
(1)学习活动一: 比一比 结合教材中所给的4 种氨基酸的结构式，找出4种氨基酸结构的共同点，它们是怎样构成蛋白质的。通过问题诱思，让学生自己推出氨基酸的结构通式。 设计意图:通过教材4中氨基酸例子让学生自主得出氨基酸通式，体现自主学习的思想; 通过对比，找出异同点，让学生印象较深刻。
(2)学习活动二: 装一装 教师介绍氨基酸的分子模型，指出代表氨基、羧基、R 基和H 的部分; 指导学生动手组装甘氨酸的分子模型，体验氨基酸的结构特点。安排学生活动:在认真听讲后，两人一组，合作完成组装甘氨酸的模型。
设计意图: 让学生通过亲自组装模型，在“做中学”，较好地理解氨基酸结构特点; 让学生从不同角度观察组装好的甘氨酸模型。
3.利用模型说明氨基酸构成蛋白质过程及蛋白质的结构多样性
(1)学生活动三 做一做 展示氨基酸脱水缩合的Flash 动画，结合教材脱水缩合过程，利用前面组装的氨基酸球棍模型构建两个氨基酸的脱水缩合反应模型。由学生活动模拟多个氨基酸的脱水缩合反应。具体做法：(课前用A4 纸分别打印好羧基、氨基、肽键、水，其中肽键用彩色纸打印最好)若干名学生(身躯代表碳原子，头代表R 基，腿代表H)每人一手拿羧基，另一只手拿氨基，互相之间找同学(代表氨基酸)发生脱水缩合反应，一名同学专门负责取下消耗的氨基和羧基并换上肽键。教师引导学生观察并思考学生模拟脱水缩合反应过程中肽键与水分子、氨基酸数目及肽链数目的关系。
设计意图：通过学生模拟脱水缩合反应，变抽象为直观，降低学生理解的难度，使学生在活动中体验合作学习的快乐。
(2)学生活动四 穿一穿 材料：10-20 种颜色的穿孔塑料珠(每种50 粒)，几根细铁丝。探究问题：蛋白质结构多样性的原因?将学生分组，说明活动程序：①每小组随意穿几条串珠②各组将串珠随意挽成不同的造型后，将各组的作品进行比较体会蛋白质多样性(结构)的原因是：氨基酸的数量种类，排列顺序，肽链的空间结构不同。蛋白质结构的多样性与其功能的多样性有怎样的关系?引导学生得出生物界的普遍规律：结构与功能相统一。
蛋白质工程范文第4篇
一、教材分析
1、教材内容： 《细胞的能量“通货”——ATP》是苏教版教材高一生物必修本第四章第一节内容。主要是新陈代谢与ATP的密切关系的基础知识。主要包括ATP的结构功能、形成，ATP与ADP相互转化等三部分。
2、教材地位：ATP是生命直接能源，在所有生物的代谢中占有普遍的重要地位，编者将此放在代谢这章的开始来介绍，无疑为对生物的新陈代谢的理解奠定坚实的基础。
3、教材作用：该节与前一章的能量相关的物质、结构相照应，有为后续的光合、呼吸作用作铺垫，具有承前继后之作用。
4、教学目标 4.1、知识与技能
(1)简述ATP的化学组成和特点。 (2)写出ATP的分子简式。 (3)解释ATP在能量代谢中的作用。 4.2、过程与方法
(1)通过ATP与ADP相互转化关系的多媒体动画，认识ATP在细胞中作为能量流通的原因。 (2)通过分析，比较在生物体生命活动中，ATP如何生成又如何消耗，找出能量代谢的规律。 4.3、情感态度与价值观
(1)激发学生的学习兴趣和渗透热爱自然和生命的情感教育，形成主动参与的学习态度和体验合作学习的氛围。。
(2)调动学生学习积极性,培养主动参与的学习态度,培养用准确的科学术语阐述观点和进行合作学习的态度。
●教学重点
1.ATP化学组成的特点及其在能量中的作用。 2.ATP与ADP的相互转化。 ●教学难点
1、ATP与ADP的相互转化。
2、ATP能量代谢中的作用
二、学情分析 1.学生的知识基础
学生通过对必修1第2章学习，已经学习了糖类、脂肪、蛋白质等有机物，明确了能源物质、主要能源物质、储能物质等概念，这为进一步学习ATP是能量的“通货”作了铺垫。
2.学生的能力基础
学生已经初步建立思维的连续性和逻辑性，但 不完善，对抽象知识的理解具有一定的障碍。如化学键能的理解等。
三、说教法
我们都知道生物是一门培养人的实践能力的重要学科。因此，在教学过程中，不仅要使学生“知其然”，还要使学生“知其所以然”。我们在以师生既为主体，又为客体的原则下，展现获取理论知识、解决实际问题方法的思维过程。基于本节课内容的特点，我主要采用了以下的教学方法：引导探究、启发式、直观教学法等多种教学方法相结合，同时利用多媒体辅助教学手段进行教学.
四、说学法
我们常说：“现代的文盲不是不懂字的人，而是没有掌握学习方法的人”，因而，我在教学过程中特别重视学法的指导。让学生从机械的“学答”向“学问”转变，从“学会”向“会学”转变，成为真正的学习的主人。这节课在指导学生的学习方法和培养学生的学习能力方面主要采取以下方法：思考评价法、分析归纳法、自主探究法、总结反思法。
最后我具体来谈谈这一堂课的教学过程：
五、说教学过程
在这节课的教学过程中，我注重突出重点，条理清晰，紧凑合理。各项活动的安排也注重互动、交流，最大限度的调动学生参与课堂的积极性、主动性。
1、导入新课导入新课：
导语设计的依据：一是概括了旧知识，引出新知识，温故而知新，使学生能够知道新知识和旧知识之间的联系。二是使学生明确本节课要讲述的内容，以激发起学生的求知欲望。这是生物教学非常重要的一个环节。
我会通过回顾先前学习的内容提出问题：生物体内的能源物质是什么? 生物体内贮存能量的物质是什么?
生物体进行生命活动的主要能源物质是什么?
这其中的能量能不能直接被生物体利用?
引起其疑问，引导学生思考。再引入究性实验，证明ATP能直接被利用。通过唐代杜牧的《秋夕》一诗引出试验时所涉及的一种动物——萤火虫。指明生物的生命活动需要能量，那么萤火虫发光需要能量吗?实际上，细胞中还有许多化学反应是需要能量的，这些能量是从哪里来的呢?我们知道，细胞中的糖类、蛋白质等有机物都储存着大量稳定化学能，这些能源物质的稳定性，利于大量地储存，但它们能不能直接为细胞的生命活动提供能量，细胞是怎样解决“稳定储存”和“灵活利用”这一矛盾的?通过实验我们可以得知，加入葡萄糖的萤火虫发光器粉末无荧光出现，而加入另一种物质——ATP的粉末发淡黄色荧光。从而引出ATP，指出细胞把稳定的能量转化成另一种能直接给细胞的生命活动提供能量的有机物——ATP，解决了这一问题。进一步引发疑问，引入新题，即ATP是什么物质，?
2、讲授新课：
导入新课之后，我会用三十分钟的时间来完成新课的讲授过程。 2.1. ATP分子结构特点
学生阅读课本P54相关内容后，教师讲解： (1)ATP分子的作用
通过类比说明ATP分子的特点。将糖类等能源物资比作存折、银行卡等，它们主要起储存的作用;而ATP则相当于现金，可直接使用。通过与现实生活的比较是学生对ATP的作用有更为直观的了解。
(2)通过多媒体展示ATP结构式，向学生介绍腺嘌呤、核糖(两者结合而成腺苷)、磷酸。 (3)ATP是三磷酸腺苷的英文名称的缩写。ATP分子的结构可以简写成A—P～P～P，其中A代表腺苷，P代表磷酸基团，T代表三，～代表一种特殊的化学键，叫做高能磷酸键， ATP分子中大量的能量就储存在高能磷酸键中。ATP水解时高能磷酸键可以水解放出大量的能量，达到30.54 kJ/mol，且ATP分子中远离A的那个高能磷酸键最容易水解脱离开来。所以说，ATP是细胞内的高能磷酸化合物。
2.2.ATP与ADP相互转化
(1)学生阅读课本相关内容，回答问题：ATP与ADP是怎样相互转化的?
(2)教师讲解：通过事例说明ATP在体内一般维持一个稳定的含量，且含量很少。诱导启发学生思考原因。即ATP的化学性质不稳定。在有关酶的催化作用下，ATP分子中远离A的那个高能磷酸键很容易水解脱离开来，形成游离的Pi(磷酸)，同时，储存在这个高能磷酸键中的能量释放出来，ATP就转化成ADP(二磷酸腺苷的英文名称的缩写)。在有关酶的催化作用下，ADP可以接受能量，同时与一个游离的Pi结合，重新形成ATP(播放多媒体课件：ATP与ADP相互转化)。
资料显示，正常人每天ATP的转变量几乎接近于体重，但在体内存在的ATP的量是很少的。ATP和ADP在体内总是处于不断转化的动态平衡之中。如下所示：
2.3.ATP的形成途径
(1)学生分组讨论：动植物ATP的形成途径有哪些?
(2)教师讲解：对于绿色植物来说，ADP转化成ATP时所需的能量来自于呼吸作用和光合作用;对于人、高等动物、真菌和大多数细菌来说，ADP转化成ATP时所需的能量除来自于呼吸作用外，人和高等动物还可以来自磷酸肌酸的转移。
2.4、ATP的利用
(1)教师讲解：吸能反应总是与ATP水解的反应相联系，由ATP水解提供能量;放能反应总是与ATP的合成相联系，释放的能量储存在ATP中。能量通过ATP分子在吸能反应和放能反应之间循环流通。
(2)学生看课本图，讨论ATP还有哪些用途，从而对该图进行补充和完善。
3、课堂小结，强化认识。(3—5分钟)
从生物耗能的根本来源、生物的主要能源、储备能源、直接能源方面和ATP的基础知识方面进行总结，构成完善的知识体系，并最终理解ATP在代谢中的作用和地位(实际上，从对ATP的认识、讲解到各种补充材料的每一环节都要注意这一知识难点的突破)。
4、小结巩固
(1) ATP中大量化学能储存在(
) A、腺苷内 B、磷酸基内
C、高能磷酸键内 D、腺苷和磷酸基连接键内 (2)ADP转变为ATP需要( )
A、磷酸、腺苷、能量、酶 B、磷酸、腺苷、能量 C、腺苷、能量、酶 D、磷酸、能量、酶 5拓展延伸
蛋白质工程范文第5篇
一、指导思想
在《基础教育课程改革纲要》的指导下，力求：“改变课程过于注重知识传授的倾向，使获得基础知识与基本技能的过程同时成为学会学习的过程”。
如何使学生更好地掌握“转录”和“翻译”的内在本质?如何使他们能真正地理解并应用其中的原理?如何让概念学习的课堂也焕发出勃勃生机?这是许多教师困惑的问题。对此我进行了一些尝试，通过各种方式让学生亲自演绎遗传信息的转录和翻译的过程，体验基因表达的各个环节，身临其境，可能会使学生更透彻地，更主动地学习好本内容。
二、教材内容
本节课是”第四章基因的表达”的第一节内容,本节内容是本章的开篇,是本章学习的基础,也是教学的难点所在,课程标准中与此相对应的要求是:“概述遗传信息的转录和翻译”。通过本节的学习，学生需要理解遗传信息的转录和翻译。除了要掌握这个主干知识以外，还需掌握的侧枝内容是DNA与RNA结构的比较、核糖与脱氧核糖的比较、三种不同种类的RNA以及遗传密码的组成。
转录和翻译过程抽象复杂,学生难理解，较多物质和细胞结构参与,学生易混乱，涉及到必修1和必修2中多个章节内容,学生已遗忘，而本节的突破对本模块学习起着承前启后的作用，没有本节内容的揭示，很多的现象无法解释，很多的研究无法进行，很多的生物技术无法操作。
三、学情分析
学生在学习《基因的本质》后，已经对基因产生了浓厚的兴趣，想进一步探知有关基因的其他问题，学习的欲望强烈。但具以往的经验，学生往往会陷入学习时明白，学完了就糊涂的困惑中。
高中阶段学生的思维水平、学习能力已经发展到了较高阶段，大多数学生喜欢自主探究和亲自动手操作。学生通过报刊、杂志、电影、广播等多种传播媒体的介绍以及初中生物课的学习，已经初步形成了有关DNA、基因、染色体和蛋白质的基本概念，对基因是什么以及基因能够决定生物体性状有了一定的科学认识。但是，学生并不知道基因究竟是如何起作用的。教学中可让学生课前预习，然后在课堂上模拟遗传信息的转录和翻译过程，能加深对基因表达的理解和相关知识的巩固，学生的各项能力也得到锻炼。
四、教学目标
依据教改精神、新课程标准及学生实际情况确立如下教学目标: 知识目标: a.概述遗传信息的转录和翻译。
b.运用数学方法，分析碱基与氨基酸的对应关系 情感态度与价值观: a.通过遗传信息的转录和翻译的协作学习树立学生的协作意识和团队精神。
b.通过了解基因指导蛋白质的合成体验基因表达过程的和谐美，基因表达原理的逻辑美、简约美;认同人类探索基因表达的奥秘的过程仍未结束。
能力目标: a.培养和发展学生的观察识图能力，分析归纳和推理判断的能力。 b.通过基因指导蛋白质的合成过程培养学生的抽象思维能力。 c.通过独立探索提高学生的自主学习能力。
d.通过协作学习提高学生的合作意识和社会适应能力。 e.通过探究，培养学生的探究精神和创造性思维。
五、 教学重点、难点
1.教学重点: ⑴遗传信息的转录和翻译过程; ⑵密码子和反密码子的关系。
2.教学难点：遗传信息的转录和翻译过程。
六、教学方法 1.教法
直观教学法、阅读指导法、问题情境教学法等多种方法相结合以实现师生互动，使教学目标落到实处。
2.学法：自主式、合作式的学习方法。
七、教学过程设计
导入：当我们认识到基因的本质后，能不能利用这一认识，分析现实生活中一些具体的问题呢?例如，在现实生活中，我们能不能像电影《侏罗纪公园》中描述的那样，利用恐龙的DNA，使恐龙复活呢?(学生讨论、争论)如果能利用恐龙的DNA使恐龙复活，你认为主要要解决什么问题?
[学生活动] 讨论、争论，看图，形成新的问题。
[教师的组织和引导] 看来要解决这个问题，我们还需要了解“基因的表达”。请学生阅读章图中的文字和图解，询问学生看懂了什么，又产生了哪些问题。
(学生可能会想到，需要使恐龙DNA上的基因表达出来，表现恐龙的特性。) 提出问题：基因是如何指导蛋白质合成的?
问题情境：DNA在细胞核中，而蛋白质合成是在细胞质中进行的，两者是如何联系起来的?你能得出什么样的推论? [学生活动]
学生：
老师：推测有一种物质能够作为传达DNA信息的信使，科学家发现此物质就是RNA。 问题情境：为什么RNA适合做DNA的信使呢?提示：
1、核糖与脱氧核糖的结构比较。
2、RNA与DNA的化学组成比较。(可设置问题：RNA只有一种吗?也可以不设置问题教师直接讲解)
3、三种RNA的结构及功能。
解决问题的途径：
[教师]结合图解和FLASH：解读DNA信息的转录过程。 问题：
1.DNA→RNA如何转录，特点是什么? 2.转录的单位是什么?教师小结：
转录的概念：RNA在细胞核中，以DNA的一条链为模板合成mRNA的过程，称为遗传信息的转录。
遗传信息的流动方向: 教师设计现场互动(略)
DNA→mRNA的过程我们将之称为转录。什么叫转录?
指导学生阅读课本P63的第四自然段和图4-4，然后完成下列问题。
(1) 转录的场所：
(2) 转录的条件：
(3) 转录的产物：
问题情境：
转录得到的RNA仍是碱基序列，而不是蛋白质。那么，RNA上的碱基序列如何能变成蛋白质中氨基酸的种类、数量和排列顺序呢?mRNA如何将信息翻译成蛋白质? 1.学习遗传密码破译的推测过程。
2.查密码子表，分析密码子的特点： (1)一个密码子决定一个特定的氨基酸; (2)有的氨基酸可能有一个以上的密码子; (3)起始密码子、终止密码子。。
4.比较遗传信息、遗传密码和反密码子。 5.flash动画：翻译蛋白质的过程。
(思考碱基与氨基酸的对应关系;学会查密码子表) 解决问题的途径：弄清以下问题： 1.氨基酸如何进入核糖体; 2.核糖体移动的方向; 3.翻译的位点; 4.肽链如何形成;
指导学生阅读课本P66图4-6
总结：基因的表达过程是在细胞中完成的(遗传信息的转录和翻译过程)。在组成蛋白质的肽链合成后，就从核糖体与mRNA的复合物上脱离，经过一系列步骤，被运送到各自的岗位，盘曲折叠成具有特定空间结构和功能的蛋白质分子，开始承担细胞生命活动的各项职责。 课堂练习(课件展示)
八、学生活动记录：回答问题 阅读教材
观看flash 动手演示
九、板书设计
第一节 基因指导蛋白质的合成
一、 遗传信息的转录
(1)定义：在细胞核中，以DNA的一条链为模板合成mRNA的过程。 (2)场所：细胞核。
(3)条件：模板：DNA分子的一条链
原料：四种核糖核苷酸 能量：ATP 酶：RNA聚合酶
(4) 转录过程： (5) 转录产物：mRNA (6) 遗传信息流动方向：DNA到RNA
二、 遗传信息的翻译
(1)定义：游离在细胞质中的各种氨基酸，以mRNA为模板合成具有一定氨基酸序列的蛋白质的过程。 (2)场所：核糖体
(3)翻译的条件：模板：mRNA 原料：氨基酸 酶、tRNA、能量ATP (4)产物：多肽
(5)流动方向：mRNA到蛋白质
十.教学反思